Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Proteiner i livsmedel Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Läsförslag i Laga mat S 33-35, 39, 48-53,145-150,158-165, 170-175 i Coulter Kapitel Protein och kapitel Water, avsnitt Allergens i kapitel Undesirables På Wikipedia Aminosyra, protein, skelettmuskel, myofibrill (en), enzyme (en), transglutaminase (en) http://meat.tamu.edu/color.html http://www.foodsci.uoguelph.ca/dairyedu/chem.html#protein1 Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Proteiner i livsmedel Varför proteiner Vad är protein, vad bestämmer dess form Hur påverkas protein-vatten systemet av Joner och deras laddning och storlek pH Värme Opolär gränsyta (luft) Livsmedelsviktiga proteiner Lösta/lösbara lagringsproteiner Mjölk, ägg, soya Olösbara, strukturproteiner, lagringproteiner Kött, cerealier Allergener Enzymer Proteaser, transglutaminaser Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Aminosyror och peptidbindnig 20 aminosyror, med olika sidokedjor. Sidokedjorna polära, opolära, ioniserbara (kan bli positivt eller negativt laddade, beroende på pH) sidokedjornas pKa Asparginsyra 3.9 Glutaminsyra 4.3 Arginin 12.0 Lysin 10.5 Histidin 6.08 Cystein 8.28 (-SH) Tyrosin 10.1 Peptidbindning = mellan aminogruppen och karboxylsyragruppen, inte thermodynamiskt stabil i vatten ! …fast med halveringstid på 500 år http://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid http://sv.wikipedia.org/wiki/Peptidbindning Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Aminosyror Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Proteinerna struktur Hydrophoba aminosyror gömms undan Wikipedia, protein folding Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Proteinkedja Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Salteffekter ”salting in” (små) envärda saltjoner binder till motsatt laddade grupper men attraherar även vatten, kan öka lösligheten Flervärda joner kan binda till motsatt laddade grupper och forma bryggor – aggregat ”salting out” (mycket höga salthalter) förorsakar att vattnet inte är tillgängligt för proteinet, och proteinet aggregerar Stora laddade polymerer kan binda till motsatt laddade grupper och om få – forma bryggor, om lagom många - stabilisera (pektin i sura mjölkprodukter) Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 pH effekter Laddade grupper ger bra löslighet, nettoladdning orsakar att proteinerna elektrostatiskt stöter bort varandra Isoelektrisk punkt = pH där proteinet har lika många positiva och negativa laddningar på ytan Ger sämst löslighet, dvs oftast (men inte alltid) aggregering Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Värme I Med ökad temperatur ökar rörelsenergin i molekylen, och samtidigt minskar vattnets ”vilja” att stöta bort opolära substanser, balansen skiftar mot en mer rörlig konformation av proteinkedjan (en ”unfolding”) Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Värme II sk denaturering Generellt hittar proteinet inte rätt veckning vid avkylning Vid tillräckligt hög proteinkoncentration kan det bildas ”fel” hydrophoba bindningar ”fel” ionpar ”fel” disulfidbryggor Ger ofta men inte alltid synliga aggregat Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Opolär gränsyta Den nativa proteinstrukturen förustätter vattenomgivning, vattnets vätebindningar driver hydrophoba sidokedjor in i proteinets inre Vid t ex luftkontakt kan de hydrophoba sidokedjorna sträcka sig in i luften och proteinet kan vecka ut sig i gränsytan (mer eller mindre, allt efter de olika proteinernas stabilitet) Ger liknande konsekvenser som vid värme, sk ytdenaturering Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Kemiska tvärbindningar (ger olösliga aggregat) de absolut vanligaste – S-S bryggor sockerförmedlade – Maillardreaktioner aldehyder – bl a i röken (formaldehyd i kaseinplast) Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Mjölk I Mjölk - två klasser av proteiner Kaseiner (stora proteinaggregat, ca 100 nm) Vassleproteiner Traditionell skiljelinje: löslighet vid pH ca 4 Kaseiner – lite påverkade av värme, även 140C Vassleproteiner –aggregerar vid pasteuriseringstemperaturer, men det syns inte om kasein närvarande Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Mjölk II Långsam utfällning av kasein (egentligen av värmeinducerad kasein-vassleproteinaggregat) med pH ger en gel, som i filbunke och set type yoghurt Med måttlig omrörning av den färdiga gelen får man vanlig filmjölk och yoghurt Om man genom omrörning stör geluppbyggnaden får man tätare aggregat, färskost, quarg, keso, cream cheese, queso fresco Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Mjölk III En mycket specifik enzym, chymosin, kan spjälka av en laddad, hydrofil del av kaseinet och får det att aggregera och bilda ostkoagel, som efter värmning och rörning dras ihop för att utgöra basis för vanliga hårdostar Samma sak kan göras med andra proteolytiska enzymer, men man får en starkare nedbrytning av proteinerna under ostens lagring Löpe används industriellt för ostframställning, det innehåller oftast chymosin i blandning med pepsin (framställs av kalvmagar) Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Soja Sojaproteiner i form av specifika aggregat leguminin (11S~350 000 Da) glycinin vicilin (7S~150 000 Da) beta-conglycinin. Lösliga i saltlösning, alkali Kan fällas ut (bildar tofu) vid pH 4-5 Med kalcium eller magnesium Med proteolytiska enzymer Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Äggvita Blandning av flera proteiner 54% Ovalbumin denaturerar vid 80C (4 cysteingrupper,) 12% Ovotransferrin järnbindande, denaturerar vid 62-65C 11% Ovomucoid ger hög viskositet Denaturerar lätt vid luftgränsyta – ännu lättare vid något sänkt pH, äggvite pH ~ 9, ovalbumin IP ~ pH 4.7 Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Cerealier gluteniner och gliadiner, aggregat av flera olika subenheter Olösliga, men sväller i vatten Rika på cystein, under degberedning bildas tredimensionellt disulfidbundet nätverk Vid kokning, bakning etc denaturerar nätverket Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Kött Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Kött II Muskelproteiner – aktinomyosinkomplex Ordnat fiberstruktur, ”låses” vid rigor, mjuknar genom enzymet calpain under lagring (hängning) Vid värmning sammandragning av fibrer, pressar ut vätska mellan fibrerna Lite: saftigt Mycket: torrt Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Kött III Bindväv – kollagener Fiberstruktur, mängd och tvärbindningsgraden olika i olika muskler och hos olika djur, äldre djur mer tvärbindning Kontraherar starkt vid värmning >65C Kan lösas upp vid lång kokning (peptidbindningar bryt) Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Kött Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Kött IV Myoglobin protein med hemgrupp (som blodets hemoglobin) Transporterar syre inom cellen till mitochondrier Mycket myoglobin där långvarigt arbete krävs > rött kött Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Kött V Färgen beror på oxidationsstatus Fe2+ utan syre mörkröd, med syre klarröd (oxymyoglobin) Fe3+ oxiderat, brun (metmyoglobin) Denaturerat, med histidingrupp på bägge sidor, rosa Med nitrit (skinka) Röd Denaturerat rosa (kokt skinka) Bakteriepåverkan Grön, med svavel eller väteperoxid Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Enzymer Proteaser och peptidaser Kan sönderdela proteiner, specificiteten känd dvs kan angripa specifika sekvenser av aminosyror. Ger i princip högre löslighet, lägre viskositet, kan ge bismak (bittra peptider) Kan minska eller eliminera allergeniciteten (Kan syntetisera ”proteiner” från aminosyror vid låg vattenhalt) Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Enzymer Transglutaminaser Binder främst glutamin till lysin (förlust av essentiell aminosyra) Kan ge tvärbindning mellan proteiner Ökar styvheten av olika proteingeler Binder samman köttfragment, surimi GRAS i USA, oklart i Europa Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010 Allergener En specifik configuration av aminosyror, presenterad av en stor molekyl Värmebehandling / denaturering kan vanligtvis inte påverka allergeniciteten, mycket små mängder är tillräckliga (tex knappt synlig nötfragment) Vanligaste allergener Alla vanliga mjölkproteiner, fast mest beta-lactoglobulin; från alla mjölkdjur Fisk och skaldjur Jordnötter, nötter Ägg Soja Vete Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010

Glutenintolerans-celiaki En speciell typ av allergi-autoimmun sjukdom, ger angrepp på tarmen Utlöses av gliadin från vete, secalin från råg och hordein från korn, vanliga fall inte av motsvarande avenin från havre eller prolamin från majs. Kroppsegen transglutaminas som modifierar (deamiderar) gliadinet är involverad i induktionen; ett OBS för tillsats av TG till mjöl Petr Dejmek Mat, myter och molekyler 2010